Empiezan a rivalizar con la cristalografía de rayos-X, porque los microscopios electrónicos están alcanzado la resolución necesaria para ver átomos.

Concretamente, ya se mueven en dimensiones de 1,2 angstrom (Å), unidad de medida equivalente a la diezmilmillonésima parte del metro: 0,000 000 000 1 metros. En un centímetro caben 100 millones de ángstroms. Es decir 120 picómetros (pm), el doble de un átomo de oxígeno (50 picómetros). Los diámetros atómicos están comprendidos entre 50 pm a 600 pm.

Crio-microscopía electrónica

Si quieres mapear las partes más pequeñas de una proteína, solo tienes unas pocas opciones: puedes convencer a millones de moléculas de proteínas individuales para que se alineen en cristales y analizarlas mediante cristalografía de rayos X. O puedes congelar instantáneamente copias de la proteína y bombardearlas con electrones, un método de menor resolución llamado microscopía crioelectrónica (crio-EM).

Ahora, por primera vez, los científicos han agudizado la resolución de la crio-EM al nivel atómico, lo que les permite señalar las posiciones de átomos individuales en una variedad de proteínas con una resolución que rivaliza con la cristalografía de rayos X.

En un nuevo estudio de Nature se usa una nueva fuente de electrones, un filtro de energía y una cámara para obtener una reconstrucción crio-EM con resolución de 1,7 Å para una proteína.

Aquí, por ejemplo, podemos ver como el mismo grupo de investigadores aplicando la técnica a viriones intactos para mostrar con gran resolución la estructura de la proteína S del SARS-CoV-2:

Aquí la estructura del ribosoma 70s de E. coli resuelta con la misma técnica y con resolución de 2 Å:

Las imágenes de todos los conjuntos de datos se han depositado en el Archivo Público de Imágenes de Microscopía Electrónica.

Fuente: xatakaciencia.com