M. en C. Joaquín Ramírez Ramírez

Cuenta la leyenda que Robin Hood era un hombre que, con su arco y fecha, le robaba a los ricos para ayudar a los pobres. Podría decirse que este personaje del folclore inglés era capaz de transferir el dinero de una persona a otra sin sufrir ningún cambio en su riqueza durante el proceso. En la naturaleza existe un grupo de enzimas que se comportan de manera similar a Robin Hood: las peroxigenasas. En lugar de arco y fecha, la herramientas principales de estas enzimas son los aminoácidos que las componen y una molécula llamada hemo.

Este grupo hemo contiene el elemento hierro y todos estamos familiarizados con él, pues es el que le da el color rojizo a nuestra sangre. El dinero que roban estas enzimas es el oxígeno; pero no cualquier oxígeno. Les gusta robar el que se encuentra principalmente en forma de peróxido de hidrógeno o agua oxigenada. Las peroxigenasas le regalan el oxígeno a muchos tipos de molé- culas, pero sus preferidas son las moléculas que contienen anillos aromáticos; es decir, anillos de carbono que contienen dobles enlaces alternados (figura).

Así como Robin Hood deja a los ricos con menos dinero después de haberles robado, las peroxigenasas dejan al peróxido de hidrógeno con un átomo de oxígeno menos y en términos químicos se dice que la molécula se redujo. La molécula de los anillos aromáticos, que podemos llamar el sustrato de la enzima, adquiere el átomo de oxígeno y se dice que la molécula se oxidó, ganó oxígeno. La oxidación es un proceso común en nuestra vida diaria. ¿Quién no ha visto un ferro viejo oxidado? Allí lo que ocurre es que el oxígeno del aire se combina con el hierro y esto hace que cambie su aspecto físico.

Las ventajas de robar oxígeno enzimáticamente

Robin Hood era muy ágil para realizar su cometido. Puede uno imaginarlo como alguien preciso y rápido. Nunca le robó a un pobre; siempre supo reconocer específicamente a sus blancos. De la misma manera, las peroxigenasas transfieren el oxígeno rápidamente y de manera muy específica. Además, son capaces de hacer esto a temperatura ambiente y a un pH neutro, a diferencia de los procesos meramente químicos que utilizan altas temperaturas y condiciones muy ácidas o básicas. Para no ser descubierto, Robin Hood no dejaba rastro. Las peroxigenasas son muy sigilosas porque después de robar el oxígeno, sólo producen agua como “desecho”. Como ves, estas enzimas son muy amigables con el ambiente.

Peroxigenasas fantásticas y dónde encontrarlas

Las peroxigenasas fueron descubiertas en el año 2004 por un grupo de investigación en Alemania. La primera enzima descrita fue la del hongo Agrocybe aegerita, del grupo de los basidiomicetos (hongos en forma de sombrilla como el champiñón común). Después se encontraron enzimas similares en hongos como el Coprinus radians y Marasmius rotula. Una vez que identificaron el gen que codificaba para las peroxigenasas, buscaron en las bases de datos de genes para ver si existían genes similares en otros organismos. Encontraron más de 1000 genes parecidos a los de las peroxigenasas. Lo más curioso es que todos los genes se encontraban en el grupo de los hongos (no en animales ni plantas). Aún falta comprobar con experimentos bioquímicos si todos estos hongos producen enzimas parecidas a las peroxigenasas ya descritas.

En la actualidad, ya se ha logrado producir, por ingeniería genética, a la peroxigenasa de Agrocybe aegerita en la levadura del pan, Saccharomyces cerevisiae. Esto es de gran ayuda para investigar a nivel molecular cómo funcionan estas enzimas. Podemos hacer mutaciones específicas en el ADN para cambiar los aminoácidos que componen a la enzima y ver cómo afecta esto a su función. Con esta información se podrían diseñar biocatalizadores para una aplicación industrial en el área de síntesis de compuestos orgánicos específicos.

Joaquín es estudiante de doctorado y desarrolla su investigación sobre las peroxigenasas en el laboratorio de la Dra. Marcela Ayala. Cursa el Diplomado en Comunicación de la Ciencia y Periodismo Científico que organiza el Consejo de Ciencia y Tecnología del Estado de Morelos y el Centro Morelense de Comunicación de la Ciencia. Recientemente se incorporó al comité editorial de Biotecnología en Movimiento.

Contacto: joako@ibt.unam.mx

Fuente: Revista Biotecnología en Movimiento