Las enzimas de una bacteria común en la cavidad oral podrían evitar que las personas con celiaquía se vean abocadas a seguir una dieta sin gluten.

El gluten es una proteína presente en los cereales, sobre todo en el trigo, la cebada y el centeno, que confiere elasticidad a la masa de la harina y es responsable de la consistencia elástica y esponjosa de los panes y masas horneadas. Una proteína, sin embargo, que no pueden consumir las personas con enfermedad celiaca –o celiaquía–, trastorno de carácter autoinmune causado por una intolerancia permanente al gluten y cuya prevalencia ha crecido notablemente en los últimos años. De hecho, se estima que ya a día de hoy más de 450 mil personas de nuestro país –o lo que es lo mismo, cerca de un uno por ciento del total de la población– padece celiaquía y, por tanto, deben seguir una dieta sin gluten. Y en este contexto, investigadores de la Facultad de Odontología Henry M. Goldman de la Universidad de Boston (EU) han identificado un nuevo grupo de enzimas que, presentes en un microrganismo muy común en nuestra saliva –la bacteria ‘Rothia mucilaginosa’–, tienen la capacidad de degradar el gluten de una forma tan eficaz como segura.

Como explica Guoxian Wei, director de esta investigación publicada en la revista American Journal of Physiology. Gastrointestinal and Liver Physiology, “en nuestro trabajo hemos aislado una nueva clase de enzimas degradadoras del gluten de las bacterias del género ‘Rothia’, colonizadoras naturales de la cavidad oral. Estas enzimas han sido identificadas como un tipo de proteasas denominadas ‘subtilisinas’, que digieren las proteínas y representan una clase de enzimas con un gran potencial, hasta ahora ignorado, para el tratamiento enzimático en la enfermedad celiaca”.

Rompiendo el gluten

Los péptidos que conforman el gluten provocan una respuesta desmesurada del sistema inmune de los pacientes con celiaquía. Tal es así que en los últimos años se han desarrollado numerosas investigaciones para identificar enzimas que tengan la capacidad de ‘romper’ el gluten y sus componentes antes de que alcancen el intestino delgado. Y según el nuevo estudio, no hacía falta buscar muy lejos.

Como refiere Guoxian Wei, “el objetivo era aislar e identificar las enzimas y evaluar su potencial como terapia para la enfermedad celiaca. Y lo que hemos encontrado es que las actividades enzimáticas con capacidad excepcionalmente elevada para degradar el gluten se encuentran asociadas de forma natural con las bacterias que colonizan la cavidad oral”.

Y exactamente, ¿qué hacen estas enzimas? Pues simple y llanamente, degradar el gluten, con lo que no se desencadenaría la respuesta excesiva del sistema inmunitario de los pacientes. Sin embargo, y teniendo en cuenta que provienen de una bacteria, ¿puede garantizarse que su uso es seguro? Pues sí, dado que pertenecen al mismo tipo de enzimas encontradas en la bacteria Bacillus subtilis que se usa en la producción de alimentos.

Como apuntan los autores, “‘B. subtilis’ es un alimento seguro y ha sido consumido durante décadas, por ejemplo en un plato japonés de soja fermentada llamado ‘nattō’. Y a pesar de que el consumo de ‘B. subtilis’ y de sus productos cuenta ya con una larga historia, se han comunicado

muy pocos casos de efectos adversos. Por tanto, la calidad de los alimentos de ‘B. subtilis’ abre la puerta a las potenciales aplicaciones terapéuticas de las subtilisinas”.

¿Tratamiento del futuro?

En definitiva, el nuevo estudio confirma que las subtilisinas, y más específicamente las derivadas de la bacteria ‘R. mucilaginosa’, podrían emplearse en el tratamiento de la intolerancia al gluten y evitar, si bien en un futuro, que las personas con enfermedad celiaca se vean abocadas a consumir productos libres de esta proteína.

Como concluyen los autores, “las enzimas degradadoras del gluten constituyen la terapia preferida para la celiaquía, por lo que dado la excepcional actividad de las subtilisinas y su asociación con las bacterias que colonizan nuestro organismo de una forma natural, creemos que merece la pena investigar su posible papel en el tratamiento de la enfermedad celiaca y de otros trastornos por intolerancia al gluten”.

Fuente: abc.es