Fiebre, escalofríos, dolores de cabeza y dolores en las articulaciones: cada año, millones de personas en todo el mundo se ven afectadas por la gripe. Si bien la mayoría de las personas se recupera después de unos días, la Organización Mundial de la Salud (OMS) estima que cada año entre 250.000 y 500.000 personas mueren a causa de la enfermedad.

Como hay pocas opciones de tratamiento efectivas, los esfuerzos médicos se han centrado hasta ahora en la vacunación para combatir la gripe; pero como los virus de la gripe cambian constantemente, también las cepas virales que se transmiten en todo el mundo. Esto significa que se tienen que crear vacunas nuevas cada año sobre la base de los pronósticos.

Trabajando en conjunto con científicos de Estados Unidos, investigadores de la Universidad de Zurich, en Suiza, descubrieron un nuevo aspecto de cómo el virus de la gripe interactúa con los anticuerpos en los pulmones. “Éste fue un hallazgo completamente inesperado e imprevisto”, dice Lars Hangartner, exprofesor del Instituto de Virología Médica de UZH. “Encontramos que los anticuerpos llamados IgA, que se encuentran comúnmente en las superficies de las mucosas, en realidad nos pueden proteger de las infecciones de dos maneras diferentes”, agrega el director del estudio, que ahora trabaja en el Instituto de Investigación Scripps en Estados Unidos.

Las vacunas contra la gripe despliegan sus efectos presentando fragmentos del virus, los llamados antígenos, en el sistema inmunitario. Los antígenos proporcionan al sistema inmune una especie de modelo que le permite reconocer los virus de la gripe y comenzar la producción de anticuerpos tan pronto como los encuentra de nuevo.

Sin embargo, las vacunas actuales estimulan la producción de otro tipo de anticuerpos: la inmunoglobulina G (IgG). Los científicos estudiaron diferentes tipos de anticuerpos en cultivos celulares para descubrir cuáles eran más potentes contra el virus de la gripe. Descubrieron que un subtipo llamado IgA1, que tiene una cola especial en un extremo que contiene ácidos siálicos, fue el más efectivo.

Un anticuerpo con dos tipos distintos de actividad inmune

Esta cola bloquea la parte del virus que le permite unirse a las células que quiere infectar, lo que sugiere que el anticuerpo IgA1 funciona a través de dos tipos diferentes de actividad inmune. En primer lugar, a través de la inmunidad adquirida, que tradicionalmente se asocia con anticuerpos que reconocen específicamente patógenos. Y, en segundo lugar, mediante la inmunidad innata a través de los ácidos siálicos en el otro extremo de la molécula, que es más un ataque no específico de amplio alcance.

Los anticuerpos IgA se unen a los virus de la gripe en dos lugares a la vez. Hangartner también pudo demostrar que los virus de la gripe aviar son significativamente más vulnerables a un ataque tan amplio: “Realmente, es posible que esta cola sea una de las razones por las que no estamos tan fácilmente infectados con los virus de la gripe aviar”.

Según Hangartner, estos hallazgos podrían ayudar a mejorar la efectividad de las vacunas y los medicamentos contra la gripe. Debido a que es muy difícil trabajar con las IgA, este experto cree que las investigaciones futuras se deben centrar en el desarrollo de anticuerpos que sean más fáciles de producir y que puedan ser probados en ratones. Su idea es injertar la cola de la IgA1 en un anticuerpo de tipo IgG, que es mucho más fácil de manejar.

“Combinaría lo mejor de ambos mundos y nos daría una molécula que fuera más efectiva y resistente, y que en última instancia puede ser muy útil cuando se trata de combatir la gripe”, agrega el inmunólogo. Gracias a la fuerza con la que los anticuerpos se adhieren al virus, incluso pequeñas cantidades serían suficientes para proporcionar una protección efectiva.

Fuente: infosalus.com