Describir la estructura del ADN, de la insulina, de la penicilina o de la vitamina B12 fue posible gracias a la cristalografía, una técnica que ayuda a observar más allá de lo visible

¿Verdad que cuando piensas en un copo de nieve imaginas su estructura hexagonal con seis puntas? ¿O cuando piensas en el ADN te lo imaginas como una doble hélice que se enrolla sobre sí misma de forma casi infinita?

Pues bien, todo ello es gracias a la cristalografía de rayos X: una técnica que permite descifrar y observar con detalle todo aquello que es imperceptible al ojo humano, desvelando formas invisibles de la materia.

Desde los humildes y aparentemente sencillos cristales de sal, hasta las complejas estructuras quedan lugar a las proteínas, la cristalografía consigue brindar una ventana única para asomarnos al mundo atómico y comprender así la naturaleza del mundo que nos rodea y por qué, en palabras simples, las cosas son de la forma que son.

¿Qué es la cristalografía?

La cristalografía es, en pocas palabras, la ciencia que estudia la disposición y ubicación de los átomos en los cristales. Pero ¿qué son los cristales realmente? ¿Y por qué son tan importantes para el estudio de la estructura de la materia?

Pues bien, los cristales son sólidos en los que los átomos – o iones o moléculas – están dispuestos de una forma ordenada y repetitiva, formando estructuras tridimensionales que se extienden en el espacio. En otras palabras, son todos aquellos objetos en los que los átomos se ordenan de forma que su distribución se repite una y otra vez. Esta ordenación atómica confiere a los cristales propiedades físicas y ópticas que los hacen únicas, como son la reflexión de la luz en determinadas direcciones o la formación de patrones de difracción muy característicos.

De esta forma, la cristalografía toma como base el fenómeno de difracción de rayos X, es decir, un evento en el que los rayos X se dispersan al incidir sobre una red cristalina, propagándose en diferentes direcciones y generando patrones diferentes en los detectores que recogen los rayos. Esos modelos de difracción contienen información muy importante y, en función de dónde se detecten o de cuál sea la intensidad con que se recogen, los científicos son capaces de determinar la disposición espacia en la que se encuentran los átomos.

Para comprender mejor este efecto, puedes imaginar un cristal como si fuese una rejilla, donde cada cruce representa la posición de un átomo. Así, cuando los rayos X inciden sobre ese cristal, habrá algunos haces que pasen a través de los agujeros y otros que chocarán contra esos puntos, interactuando con los átomos que ahí se encuentran y dispersándose en alguna dirección en función del tamaño o las características de la partícula. Pues bien, al detectar qué rayos han seguido sin desviarse y cuáles se han propagado en direcciones diferentes, creará un modelo específico, del cual puede deducirse la estructura atómica.

Una historia con historia

Unión Internacional de Cristalografía identifica hasta 48 Premios Nobel relacionados con esta disciplina. Y es que, se trata de una ciencia que ha estado presente en multitud de descubrimientos y momentos brillantes, colaborando a forjar una historia que tiene origen en los siglos XVIII y XIX, con importantes avances que sentaron las bases para su posterior expansión y aplicación en diversas áreas del conocimiento.

Uno de los hitos más destacados ocurrió en 1799, con el descubrimiento de la ley de constancia por el químico francés Joseph L. Proust, la cual establecía que los elementos químicos poseían ciertas proporciones fijas – más tarde conocidas como estructuras – que definían la forma y propiedades de cada uno. No obstante, el verdadero punto de inflexión lo introdujo Bravais en el siglo XIX, pues introdujo la idea de que los cristales están formados por una red que se repite una y otra vez en el espacio.

En 1912, Max Von Laue descubrió finalmente la difracción por rayos X, demostrando que esos haces podían ser dispersados por átomos de una red cristalina, produciendo un patrón de difracción característico que revelaba información sobre la estructura del cristal.

Finalmente, la cristalografía alcanzó su apogeo en el siglo XX, con los trabajos de William Bragg y su hijo, William Bragg, quienes comenzaron a aplicar la técnica de difracción de rayos X para determinar la estructura cristalina de compuestos químicos. De hecho, en 1915, los Bragg presentaron la llamada Ley de Bragg, que permitía determinar la distancia de los puntos atómicos en función del patrón de difracción.

Fue justamente este avance el que allanó el camino para una serie de descubrimientos espectaculares que llenaron la segunda mitad del siglo XX. Entre ellos destacan el análisis de la estructura del ADN realizada por Rosalind Franklin y Maurice Wilkins en la década de 1950, así como la determinación de la estructura de proteínas y enzimas por Dorothy Hodgkin, quien ganó el Premio Nobel de Química en 1964 por su pionero trabajo en este campo.

Fuente: nationalgeographic.com.es